《植物生理学报》 2007, 43(5): 869-872
通信作者:詹亚光;E-mail: yaguangzhan@126.com;Tel: 0451-82191752
摘 要:
从质粒pCAMBIA2301-BGT 中获得蜘蛛杀虫肽与Bt-toxin C 肽融合蛋白(BGT)基因编码区全长,并构建了原核表达载体pET28a-BGT。将此质粒转入大肠杆菌BL21 (DE3)中,获得有效表达,新蛋白的分子量约为51 kDa,主要以包涵体形式存在。在变性条件下以不同的咪唑和pH值洗脱方式进行比较,确定以咪唑为金属鳌合亲和柱层析的洗脱条件,获得了纯BGT蛋白。关键词:蜘蛛杀虫肽;Bt;原核表达;蛋白纯化
收稿:2007-05-30 修定:2007-08-27
资助:国家自然科学基金(30471413)。
Corresponding author: ; E-mail: yaguangzhan@126.com; Tel: 0451-82191752
Abstract:
从质粒pCAMBIA2301-BGT 中获得蜘蛛杀虫肽与Bt-toxin C 肽融合蛋白(BGT)基因编码区全长,并构建了原核表达载体pET28a-BGT。将此质粒转入大肠杆菌BL21 (DE3)中,获得有效表达,新蛋白的分子量约为51 kDa,主要以包涵体形式存在。在变性条件下以不同的咪唑和pH值洗脱方式进行比较,确定以咪唑为金属鳌合亲和柱层析的洗脱条件,获得了纯BGT蛋白。Key words: 蜘蛛杀虫肽;Bt;原核表达;蛋白纯化
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